SITIO CATALÍTICO DE LAS VARIANTES DIMÉRICAS DE SELENOCISTEÍNA SINTASA SELA

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Tokio, Japón: Las variantes diméricas de selenocisteína sintetasa SelA formaron un sitio catalítico distorsionado e inactivado y confirmaron que las interacciones del pentámero son esenciales para la formación del sitio catalítico productivo. La disposición decamérica natural de cinco dímeros de SelA permite la formación de 10 sitios activos totalmente ocupados y catalíticamente funcionales.

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Fuente científica:
Journal of Molecular Biology
426(8):1723-1735

Título original
Dimer–Dimer Interaction of the Bacterial Selenocysteine Synthase SelA Promotes Functional Active-Site Formation and Catalytic Specificity

Título en castellano
La Interacción Dímero-Dímero de la Selenocisteína Sintasa Bacteriana SelA Promueve la Formación del Sitio Activo Funcional y la Especificidad Catalítica

Palabras clave
selenocisteína sintasa bacteriana

Autores
Yokoyama S, Bröcker MJ, Itoh Y

Dirigir correspondencia a:
Shigeyuki Yokoyama, University of Tokyo Department of Biophysics and Biochemistry, Graduate School of Science, Tokio, Japón

Patrocinio
Japan Society for the Promotion of Science Grants-in-Aid for Scientific Research, entre otros.

Conflicto de interés
No declarado.

Institución
University of Tokyo

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