AUTODEGRADACION DE UNA METALOPROTEASA DEL VENENO DE UNA SERPIENTE OPISTOGLIFA





AUTODEGRADACION DE UNA METALOPROTEASA DEL VENENO DE UNA SERPIENTE OPISTOGLIFA

(especial para SIIC © Derechos reservados)
Con el objetivo de contribuir a un mejor entendimiento sobre las bases estructurales y mecánicas de las metaloproteasas presentes en los venenos de serpientes, hemos analizado, por primera vez, el procesamiento autoproteolítico de una metaloproteasa presente en el veneno de una serpiente opistoglifa.
Autor:
María Elisa Peichoto
Columnista Experta de SIIC

Institución:
Universidad Nacional del Nordeste


Artículos publicados por María Elisa Peichoto
Coautor
María Elisa Peichoto* 
Bioquímica, Universidad Nacional del Nordeste, Corrientes, Argentina*
Aprobación
15 de Enero, 2011
Primera edición
22 de Febrero, 2011
Segunda edición, ampliada y corregida
29 de Abril, 2022

Artículo completo

(castellano)
Extensión:  +/-2.87 páginas impresas en papel A4
Exclusivo para suscriptores/assinantes

Clasificación en siicsalud
Artículos originales > Expertos de Iberoamérica >
página   www.siicsalud.com/des/expertocompleto.php/

Especialidades
Principal: Bioquímica, Toxicología
Relacionadas: Farmacología, Hematología, Medicina Veterinaria, Salud Pública



Comprar este artículo
Extensión: 2.87 páginas impresas en papel A4

file05.gif (1491 bytes) Artículos seleccionados para su compra



Enviar correspondencia a:
María E Peichoto, Catedra de Farmacología, Facultad de Ciencias Veterinarias Universidad Nacional del Nordeste, 3400, Sargento Cabral 2139, Corrientes, Argentina
Bibliografía del artículo
1. Mackessy SP. The field of reptile toxinology. Snakes, lizards, and their venoms, in: Mackessy SP (Ed.), Handbook of Venoms and Toxins of Reptiles, CRC Press/Taylor & Francis Group, Boca Raton, 2009, pp. 1-21.

2. Gutiérrez JM, A. Rucavado, T. Escalante, Snake venom metalloproteinases. Biological roles and participation in the pathophysiological of envenomation, in: S.P. Mackessy (Ed.), Handbook of Venoms and Toxins of Reptiles, CRC Press/Taylor & Francis Group, Boca Raton, 2009, pp. 115-138.

[3] J.W. Fox, S.M. Serrano, Structural considerations of the snake venom metalloproteinases, key members of the M12 reprolysin family of metalloproteinases, Toxicon 45 (2005) 969-985.

[4] J.W. Fox, S.M. Serrano, Insights into and speculations about snake venom metalloproteinase (SVMP) synthesis, folding and disulfide bond formation and their contribution to venom complexity, FEBS J 275 (2008) 3016-3030.

[5] J.W. Fox, S.M.T. Serrano, Snake venom metalloproteinases, in: S.P. Mackessy (Ed.), Handbook of Venoms and Toxins of Reptiles, CRC Press/Taylor & Francis Group, Boca Raton, 2009, pp. 95-113.

[6] C.C. Gay, L.C. Leiva, S. Maruñak, P. Teibler, O. Acosta de Pérez, Proteolytic, edematogenic and myotoxic activities of a hemorrhagic metalloproteinase isolated from Bothrops alternatus venom, Toxicon 46 (2005) 546-554.

[7] A.M. Moura-da-Silva, M.S. Della-Casa, A.S. David, M.T. Assakura, D. Butera, I. Lebrun, J.D. Shannon, S.M. Serrano, J.W. Fox, Evidence for heterogeneous forms of the snake venom metalloproteinase jararhagin: a factor contributing to snake venom variability, Arch Biochem Biophys 409 (2003) 395-401.

[8] H. Takeya, S. Nishida, N. Nishino, Y. Makinose, T. Omori-Satoh, T. Nikai, H. Sugihara, S. Iwanaga, Primary structures of platelet aggregation inhibitors (disintegrins) autoproteolytically released from snake venom hemorrhagic metalloproteinases and new fluorogenic peptide substrates for these enzymes, J Biochem 113 (1993) 473-483.

[9] S. Fujimura, K. Oshikawa, S. Terada, E. Kimoto, Primary structure and autoproteolysis of brevilysin H6 from the venom of Gloydius halys brevicaudus, J Biochem 128 (2000) 167-173.

[10] R. Marques-Porto, I. Lebrun, D.C. Pimenta, Self-proteolysis regulation in the Bothrops jararaca venom: the metallopeptidases and their intrinsic peptidic inhibitor, Comp Biochem Physiol C Toxicol Pharmacol 147 (2008) 424-433.

[11] A.T. Ching, M.M. Rocha, A.F. Paes Leme, D.C. Pimenta, D.F.M. de Fatima, S.M. Serrano, P.L. Ho, I.L. Junqueira-de-Azevedo, Some aspects of the venom proteome of the Colubridae snake Philodryas olfersii revealed from a Duvernoy’s (venom) gland transcriptome, FEBS Lett 580 (2006) 4417-4422.

[12] A.S. Kamiguti, R.D.G. Theakston, N. Sherman, J.W. Fox, Mass spectrophotometric evidence for P-III/P-IV metalloproteinases in the venom of the Boomslang (Dispholidus typus), Toxicon 38 (2000) 1613-1620.

[13] M.E. Peichoto, P. Teibler, S.P. Mackessy, L. Leiva, O. Acosta, L.R. Goncalves, A.M. Tanaka-Azevedo, M.L. Santoro, Purification and characterization of patagonfibrase, a metalloproteinase showing alpha-fibrinogenolytic and hemorrhagic activities, from Philodryas patagoniensis snake venom, Biochim Biophys Acta 1770 (2007) 810-819.

[14] J. Zang, Z. Zhu, Y. Yu, M. Teng, L. Niu, Q. Huang, Q. Liu, Q. Hao, Purification, partial characterization and crystallization of acucetin, a protein containing both disintegrin-like and cysteine-rich domains released by auto-proteolysis of a P-III-type metalloproteinase AaH-IV from Agkistrodon acutus venom, Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 59 (2003) 2310-2312.

[15] Z. Zhu, Y. Gao, Y. Yu, X. Zhang, J. Zang, M. Teng, L. Niu, Structural basis of the autolysis of AaHIV suggests a novel target recognizing model for ADAM/reprolysin family proteins, Biochem Biophys Res Commun 386 (2009) 159-164.

[16] X. Xu, X. Liu, L. Zhang, J. Chen, W. Liu, Q. Liu, Effects of metal ions on the conformation and activity of acutolysin D from Agkistrodon Acutus venom, Protein J 25 (2006) 423-430.

[17] W. Gong, X. Zhu, S. Liu, M. Teng, L. Niu, Crystal structures of acutolysin A, a three-disulfide hemorrhagic zinc metalloproteinase from the snake venom of Agkistrodon acutus, J Mol Biol 283 (1998) 657-668.

Título español
 Bibliografía
 Artículo completo
(exclusivo a suscriptores)
 Autoevaluación
  Tema principal en SIIC Data Bases
 Especialidades

  English title
  Abstract
 Key words
Full text
(exclusivo a suscriptores)


Autor 
Artículos
Correspondencia
Patrocinio y reconocimiento
Imprimir esta página
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Está expresamente prohibida la redistribución y la redifusión de todo o parte de los contenidos de la Sociedad Iberoamericana de Información Científica (SIIC) S.A. sin previo y expreso consentimiento de SIIC.
ua31618