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Crónicas de autores

Alejandra Bravo *

Autora invitada por SIIC

Nuevo modelo del mecanismo de acción de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis que involucra la participación secuencial de ambos receptores

OLIGOMERIZACION DE CRY1AB DE BACILLUS THURINGIENSIS INCREMENTA UNION A AMINOPEPTIDASA E INSERCION EN MEMBRANA

El mecanismo de acción de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis involucra la participación secuencial de receptores. La toxina en forma monomérica interactúa con el receptor caderina, esto induce un cambio conformacional y corte de hélice alfa-1. Se exponen sitios hidrofóbicos y provoca oligomerización. El oligómero incrementa la afinidad por receptor-aminopeptidasa. Este receptor induce inserción de toxina en microdominios de membrana.

*Alejandra Bravo
describe para SIIC los aspectos relevantes de su trabajo
OLIGOMERIZATION TRIGGERS BINDING OF A BACILLUS THURINGIENSIS CRY1 AB PORE-FORMING TOXIN TO AMINOPEPTIDASE N RECEPTOR LEADING TO INSERTION INTO MEMBRANE MICRODOMAINS
BBA Biomembranes,
1667(1):38-46 Nov, 2004

Esta revista, clasificada por SIIC Data Bases, integra el acervo bibliográfico
de la Biblioteca Biomédica (BB) SIIC.

Institución principal de la investigación
*Instituto de Biotecnología. Universidad Nacional Autónoma de México., Cuernavaca, México, Cuernavaca, México
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Referencias bibliográficas
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Para comunicarse con Alejandra Bravo mencionar a SIIC como referencia:
bravo@ibt.unam.mx

Autora invitada
5 de enero, 2005
Descripción aprobada
8 de abril, 2005
Reedición siicsalud
26 de mayo, 2010

Acerca del trabajo completo
OLIGOMERIZACION DE CRY1AB DE BACILLUS THURINGIENSIS INCREMENTA UNION A AMINOPEPTIDASA E INSERCION EN MEMBRANA

Título original en castellano
LA OLIGOMERIZACION DE LA TOXINA FORMADORA DE PORO CRY1AB DE Bacillus thuringiensis INDUCE LA UNION AL RECEPTOR AMINOPEPTIDASA N, EL CUAL DIRIGE LA INSERCION EN MICRODOMINIOS DE MEMBRANA

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Acceso a la fuente original
BBA Biomembranes
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